生化km的单位是什么(生化k值的概念)

生物化学蛋白质习题，氢酶的催化，运用米氏常数计算

在生物化学中，涉及到蛋白质与配体（包括蛋白质结合小分子，酶催化底物和抑制剂结合等等）的相互作用时，有不少衡量相互作用的生化指标，其中包括 Ki值（抑制常数），Kd值（解离常数），Km值（米氏常数） 1） Kd值：dissociation constant 针对的是蛋白质与小分子（如LAC等），指的是解离常数，单位是M.该常数反映了与蛋白质结合的小分子的解离速率，也直接决定蛋白质与小分子的亲和力（affinity）。是定量描述蛋白质与小分子结合的主要生化指标。 2） Ki 值：inhibitor constant 针对的是蛋白质与抑制剂，指的是抑制剂常数, 单位是M. 与Kd值的计算一样，反映出抑制剂与蛋白质的结合紧密程度。 3） Km值：是针对酶与底物的催化反应，Km指的是米氏常数（为了纪念Michaelis和Meten），是由一些速率常数组成的复合常数，等于酶的反应速率达到反应速率的一半时的底物浓度,单位是M. 这几个常数，Kd与Ki，按照我的理解来说别不大，只是Ki代表的是抑制剂与蛋白质的Kd，本质上无异。Km值的推导Km值的推导比Kd,Ki要复杂，主要在于酶的催化过程，不仅包括前面的结合，还有后续的催化得到新的底物，这与前面的单一可逆过程是有区别的。

生化km的单位是什么(生化k值的概念)

底物浓度的单位

底物浓度的单位：KM。

底物为参与生化反应的物质，可为化学元素、分子或化合物，经酶作用可形成产物。 底物浓度是指实验反应物的浓度 。 比如淀粉酶分解淀粉 淀粉溶液的浓度就是指底物浓度。

底物浓度对酶的活性不产生影响，只对酶促反应速率产生影响。随着底物浓度增加，酶促反应速率逐渐加快。达到某一值后不再随着浓度的增加而增加。

生化协会酶委员规定

1分钟内将1微摩尔的底物转化为产物的酶量定为1个单位，称为标准单位。并规定了酶作用的条件，因标准单位在实际应用时不够方便，故生产上往往根据不同的酶制定各自的酶活力单位，例如蛋白酶以1分钟内能水解酪蛋白产生1微克酪氨酸的酶量为1个蛋白酶单位；液化型淀粉酶以1小时内能液化1克淀粉的酶量为1个单位，等等。

以上内容参考：

反应常数(Km)

Km是酶的特征常数，又称米氏常数这是酶促反应动力学里的内容，影响反应速度的有六大因素：1酶浓度2底物浓度3温度4pH5激活剂6抑制剂，而1和2是内因，3-6是外因。 这个问题首先你要知道什么是Km值，先看一下推导： E+S->ES 平衡常数K1 ES->E+S 平衡常数K2 ES->P+E 平衡常数K3 其中：E是酶 S是底物 P是产物 开始时： ES生成速度：V1=K1[E][S] ES分解速度：V2=K2[ES]+K3[ES]=(K2+K3）[ES] 在恒态时： V1=V2 => (K2+K3)[ES]=K1[E][S] =>(K2+K3)/K1=[E][S]/[ES] 令：Km=（K2+K3）/K1 即：Km=[E][S]/[ES] Km的意义： 设V=1/2Vmax Km=[S] 即Km是反应速度为反应速度一半时的底物浓度。 Km是酶的特征性常数：一个酶对一个特定的底物，有一个特定的Km与之对应。 注：Km与酶的浓度无关，与酶的性质有关，与底物浓度有关，同一酶对不同的底物有不同的Km值。 因此Km是酶的特征常数。适温度和pH只是影响因素。 米氏常数非竞争性抑制剂米氏常数不变，反应速度减小；竞争性抑制剂米氏常数增大而，反应速度不变。Km：米氏常数，是研究酶促反应动力学重要的常数。米氏常数-意义它的意义如下： 它的数值等于酶促反应达到其速度Vm一半时的底物浓度〔S〕，图示以及公式推导。 它可以表示酶和底物之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越弱，反之亦然。 它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程，前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物，例如，EMP途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应慢的那一步，Km值的那一步反应就是，该酶也叫这条途径的关键酶。 它可以用来判断酶的适底物，某些酶可以催化几种不同的生化反应，叫多功能酶，其中Km值小的那个反应的底物就是酶的适底物。 Km是一种酶的特征常数，只与酶的种类有关而与酶的浓度无关，与底物的浓度也无关，这一点与Vm是不同的，因此，我们可以通过Km值来鉴别酶的种类。但是它会随着反应条件（T、PH）的改变而改变。竞争性抑制剂米氏常数不变，反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，反应速度减小。

米氏常数的意义

米氏常数（Michaelis constant,）（Km）

Km：米氏常数，是研究酶促反应动力学重要的常数。它的意义如下： 它的数值等于酶促反应达到其速度Vm一半时的底物浓度〔S〕，图示以及公式推导。 它可以表示酶和底物之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越弱，反之亦然。 它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程，前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物，例如，EMP途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应慢的那一步，Km值的那一步反应就是，该酶也叫这条途径的关键酶。 它可以用来判断酶的适底物，某些酶可以催化几种不同的生化反应，叫多功能酶，其中Km值小的那个反应的底物就是酶的适底物。 Km是一种酶的特征常数，只与酶的种类有关而与酶的浓度无关，与底物的浓度也无关，这一点与Vm是不同的，因此，我们可以通过Km值来鉴别酶的种类。但是它会随着反应条件（T、PH）的改变而改变。竞争性抑制剂米氏常数不变，反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，反应速度减小。

大学化学单位 Km hm Mm Em Tm 之间的换算

1Km=1000m 1hm=100m 1Mm=1×10^6m（兆米） 1Em (EXA兆兆兆)=10^18m 1Mm=1×10^6m（兆米） 1Tm=10^12米=6.7 天文单位（太米）

米氏常数为什么有单位

因为这是物理单位。

米氏常数

（Km）的含义是

酶促反应

达速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。它是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。

它被广泛应用到生物化学、

分子生物学

、基因工程、

生物制

、临床用等领域的理论、实验和实践中。

Km的含义是酶促反应达速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。，即当V=Vm/2时，【S】=Km，单位为mol/l。Km是酶极为重要的

动力学参数

，其物理含义是指ES复合物的shu消失速度常数（k-1+k2）与形成速度常数（k1）之比。

扩展资料

其他影响因素

1、底物浓度对酶促反应速度的影响

当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间

络合物

的浓度不断增高。

当底物浓度较高时，液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。

2、温度对酶反应速度的影响

一方面是温度升高，酶促反应速度加快。另一方面，温度升高，酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个

适温度

。在适温度条件下，反应速度。

在生物化学中什么是特征常数？给个概念再具体举例说明下，谢了

米氏常数（Km值）：用Km值表示，是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度（V）达到反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。